Eesti Põllumajandusülikooli Loomaarstiteaduskond

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Transmissiivsed spongiformsed entsefalopaatiad ja nende patogenees

 

 

Referaat

 

 

F. Laja nimelise stipendiumi taotlemiseks

 

 

 

 

Koostaja: Marie Fischer

Juhendaja: dotsent Tiiu Saar

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Tartu 2001


 
Sissejuhatus

 

Prioonhaigused e. spongiformsed entsefalopaatiad on nakkuslikud neurodegeneratiivsed haigused, mida põhjustavad prioonid - patogeenid, millel puuduvad informatsioonilised nukleiinhaped. Histopatoloogiliselt iseloomustab neid haigusi kesknärvisüsteemi käsnjas degeneratsioon. Prioonhaigused teeb eriliseks see, et nad on nii nakkuslikud kui ka pärilikud.

 

Prioonid kui nakkustegurid erinevad põhimõtteliselt teistest nakkushaiguste tekitajaist. Valgumolekulidena  nad ei paljune bioloogilises mõttes, vaid muudavad rakus sünteesitava valgu struktuuri enda konformatsiooni järgi.

 

Termin prioon tuleb inglisekeelsest prion, mis on lühend mõistele proteinaceous infection (proteiinne/valguline infektsioon). Seda on defineeritud kui väike valguline nakkusosake, mis talub nukleiinhappeid muutvaid inaktiveerivaid protseduure. Prioon koosneb valgust, mida nimetatakse prioonvalguks (prion protein, sellest lühend PrP).

Prioonide poolt põhjustatud haigused nimetatakse prioonhaigusteks, sünonüümina kasutatakse veel ‘ülekantavad käsnjad ajuhaigused’ (transmissible spongiform encefalopathies, TSE) ja mõnikord nimetatakse neid ka nakkavateks amüloidoosideks (transmissible amyloidoses).

 

Probleem on aktuaalne ka Eestis. BSE’st tabandunud riikidest on Eestisse toodud 150 veist ja ostetud loomse päritoluga söötasid. Nendel veistel on teadaolevalt 200-300 järglast. Sellepärast loeb Eesti ennast II kategooriasse, s.t. BSE ohustatud riikide hulka kuuluvaks riigiks. Seniste uuringutega pole Eestis veel BSE’d diagnoositud.

 

Prioonhaigused

 

Prioonhaigused on haruldased neurodegeneratiivsed haigused. Aju (enamasti pea-, mõnikord ka seljaajus) hallolluses (neuronites) kuhjuvad amüloidsed valguladestused tavaliselt varbjate, vahel ka naastjate struktuuridena, mis kahjustavad närvirakkude normaalset talitlust ja võivad põhjustada nende hävimist. Neuronid vakuoliseeruvad ja hukkuvad koldeliselt, tekib astroglioos, ja astrotsütoos, peaaju muutub käsnjaks. Tabanduvad paljud peaaju regioonid. Ei teki immuunvastust ega põletikuline reaktsioon.

 

Prioonhaigusi iseloomustab väga pikk inkubatsiooniperiood, lühike kliiniline kulg, ja 100% suremus. Need haigused avalduvad kliiniliselt enamasti hilises eas (inimesel 50.-70. eluaastal), sümptomiteks on koordinatsiooni ja käitumise häired, mälukaotus ja nõdrameelsus (dementsus). Ravi puudub, haigus süveneb ja viib paratamatult indiviidi surmale.

 

Prioonhaiguste praegune klassifikatsioon lähtub kliinilistest sümptomitest ja patsiendi perekonna ajaloost, kuid järjest rohkem vaadatakse diagnoosi hoopis täpsemalt, molekulaartasemel.

 

Loomade prioonhaigused

 

Kõige vanem (Inglismaal tuntakse seda vähemalt 250 aastat) loomade prioonhaigus on lammaste ja kitsede skreipi (scrapie, kratsimistõbi). Sümptomiteks on naha sügelus, koordinatsioonihäired, pea lihaste värinad. Kohati on see üsna sage, nt Briti saartel haigestub mõnes karjas kuni 10% lammastest. Haigus esineb ka Euroopas ja Põhja-Ameerikas. Andmed teiste loomaliikide ja inimese nakatumisest skreipi puuduvad.

 

Juba 1930ndate lõpus olid prantsuse teadlased tõestanud skreipi nakkusliku iseloomu, haigust kanti üle haige lamba ajukoe inokuleerimisega terve lamba või kitse silma.

On pakutud kaks seletust nakkuse levikule:

1. Karjamaade infektsioon priooni sisaldava platsentaarkoega, millele järgneb selle sissesöömine või otsene levik emalt tallele, st eluajal omandatud nakkus.

2. Geneetiline haigus, millest võib selektsiooni abil vabaneda.

 

Veiste spongiformne entsefalopaatia (Bovine Spongiform Encephalopathy, BSE) diagnoositi esmakordselt Inglismaal 1986/87. a. veistel, kes olid sündinud 70ndate keskel ja hiljem. Tekkis epideemia, mille haripunkt (Inglismaal) oli aastatel 1992/93, mujal Euroopas toimusid väiksemad puhangud. Rahvasuus ja ajakirjanduses hakati haigust nimetama hullu lehma tõveks (mad cow disease).

 

Haiguse sümptomid on algul mittespetsiifilised, tekib raskus tõusmisel, lamamine (63% haigetest), kehakaalu langus (62%), hiljem löömine lüpsmisel ja agressiivsus (44%), piimatoodangu langus, lonkamine (mõlemad 37%), hammaste krigistamine ning süljevool (25%). Veel on täheldatud närvilisust, üleaktiivsust, järsult tekkiv hirm uste/koridoride ees ja kõrgenenud tundlikkus helidele ja puudutusele. Haiguse lõpufaasis kaotavad veised kontrolli lihaste üle, nad värisevad ning seisavad langetud pea ja lontis kõrvadega.

Käitumise muutusi ja toodangulangust sageli ei uurita edasi, eriti vanematel loomadel, nad lihtsalt prakeeritakse. Raskeks teeb haiguse avastamist veel  asjaolu, et 2/3 loomadel ei ilmne tüüpilisi kliinilisi tunnuseid, või omanik ei oska neid tõlgendada.

 

Nakatumine toimub tavaliselt esimese 6 -12 elukuu jooksul, loomad surevad keskmiselt 65 kuu vanuselt (22 kuud kuni 18 a.) Haigus on avastatav ca pool aastat enne surma.

 

BSE tekkimise põhjus pole siiamaani päris selge. Kõige levinuma hüpoteesi järgi peetakse tekitajaks skreipi-priooni tüvi, mis muutus veistele infektsioosseks (mutatsioon, liha-kondijahuks ümbertöötlemise käigus toimunud keemilised muutused) või siis veiste rakulise prioonvalgu spontaansel mutatsioonil tekkinud PrPSc’d. Sellega sobib fakt, et 1970ndatel toimusid muutused liha-kondijahu töötlemises – enne ekstrahheeriti rasva “märjalt” keemilise lahusti ja kuumuse toimel, kuid siis mindi üle “kuivale” ekstraktsioonile madalamatel temperatuuridel, mis ei inaktiveeri prioone. (isegi ei peeta piisavaks 20-minutist töötlemist 133° C ja 3 atm juures). Järelikult kui oli tekkinud veiseid nakatav prioon, siis sai see nüüd levida tapetud veistest või lammastest valmistatud söödaga.

 

Võimalikuks peetakse ka spontaanset mutatsiooni veise genoomi PrP kodeerivas regioonis.

On seisukohti, et BSE tekitaja on pärit metsloomadelt või toodud Euroopasse Aafrikast loomaaialoomadega.

 

Suurbritannias haigestusid ka peale lihakondijahu veistele söötmise keeldu sündinud veised (BAB=born after ban), täpselt ei ole teada, kuidas toimus nakatumine. Hukkunud veiste pea- ja seljaju kasutati siiski edasi sigade, lindude söödasegude tootmiselt, nii et võis toimuda ristnakatumine nende söötade kaudu nii farmides kui ka söödatehastes.

Vertikaalset transmissiooni peetakse võimalikuks, kuid see ei ole katseliselt tõestatud.

 

Naaritsate nakkav entsefalopaatia (Transmissible Mink Encephalopathy, TME) on haruldane haigus, mis kahjustab farmides kasvatavate naaritsate (minkide) kesknärvisüsteemi. Seda leiti esmakordselt USA’s 1947.a., peale seda on puhanguid kirjeldatud paljudes kohtades üle maailma, k.a. USA, Kanada, Soome, Saksamaa ja endine NSVL.

 

Keskmine inkubatsiooniperiood on 7 kuud ja enam. Kliiniline haigus kestab 3 päeva kuni 6 nädalat. Esimesed sümptomid, mida sageli tähele ei panda, on nt suurenenud pesa ja puuri ulatuslik reostamine ja roojamine. Lisaks võivad naaritsad astuda oma toidu sisse või esinevad raskused söömisel. Haiguse progresseerudes muutub loom erutatuks, kannab saba seljal (nagu orav). Võivad esineda koordinatsioonihäired, raskused käimisel ja tagajäsemete jäikus; hiljem ka kiire ringijooksmine, saba närimine ja lõugade kinnisurumine. Harva esinevad atakid. Enne surma muutuvad haiged naaritsad uniseks ja apaatseks.

 

Nakatumine toimub ilmselt kaudsel kontaktil tekitajaga, nt kontamineeritud sööda söömisel. Viimane puhang USA’s oli 1985.a., võimalikuks põhjuseks peeti hädatapetud veiste liha. Pärast seda hakati rutiinselt uurima hädatapetud veiste ajusid, kuid ei leitud TSE’le iseloomulikke muutusi. Pole tuvastatud haiguse levikut loomalt loomale või emalt imetavatele poegadele. Haigus esineb mõlemast soost ja kõikide värvivariantide naaritsatel, tavaliselt vanuses üle 1 a.

 

Krooniline kõhnumine (Chronic wasting disease, CWD) on hirvede ja põtrade TSE, mida esineb ainult USA lääneosa piiratud aladel. Pole teada seost CWD ja teiste loomade või inimeste käsnjate ajuhaiguste vahel.

Esmalt kirjeldati seda haigust 1967.a. Colorados ja Wyoming’is vangistuses peetud loomadel metsloomade uurimiskeskustes ning sealt loomaaedadesse müüdud loomadel. Hiljem on CWD-d ka avastatud vabaduses elavatel hirvedel ja põtradel ja farmides kasvatatud põtradel. Haigustekitaja on eriti virulentne, nt 67st hirvest, keda 1974 – 1979. a. peeti Colorado ja Wyoming’i uurimiskeskustes haigestusid ja surid 57.

 

Nakatunud on Rocky Mountain elk, mule deer, white-tailed deer, and black-tailed deer. [Rocky-Mountain-põder, muulapõder, valgesabahirv, mustsabahirv ???]  Teistel mäletsejaliikidel (veised, lambad, kitsed ja  ulukherbivoorid), kes on olnud kontaktis nakatunud hirvede ja põtradega, pole haigust täheldatud. Põtradel on esinemise sagedus palju väiksem kui hirvedel.

 

Haigus esineb enamasti täiskasvanud loomadel, see on progresseeruv ja lõpeb alati surmaga. Tüüpiliseks sümptomiks on krooniline kehakaalu langus, enamus juhtudel esinevad ka käitumise muutused, nt vähenenud kontakt teiste loomadega samas aedikus, loidus, pea langetamine, tühi näoilme ja aedikus edasi-tagasi kõndimine. Põtradel esineb ka üleerutuvus ja närvilisus. Tabandunud loomad jätkavad teravilja söömist, aga võivad olla vähem huvitatud heinast, esineb ka liigne süljevool ja hammaste krigistamine. Enamus hirvedel on täheldatud polüdipsiat ja polüuuriat.

 

CWD päritolu ja transmissioon ei ole teada. Haigus esineb nii vabaduses kui vangistuses sündinud loomadel. Oletatakse, et haiguse esinemissagedus on seotud hirvede tihedusega. Epidemioloogiast lähtuvalt arvatakse, et levik on lateraalne ja võibolla ka vertikaalne. Söödaga levikut peetakse ebatõenäoliseks, kuna haigestunud loomad on söönud väga mitmekesist sööta.

 

Kasside käsnjas entsefalopaatia (Feline spongiform encephalopathy, FSE) on kodukasside neurodegeneratiivne haigus. Esimest juhtumit diagnoositi 1990. a. Inglismaal, peale seda on haigestunud veel 81 kassi Suurbritannias. Ilmselt on tegelik haiguse esinemise sagedus suurem, kuna diagnoosimine on olnud puudulik. Puhangu haripunktis oli 10-15 juhtumit miljoni kassi kohta aastas. Haiguse inkubatsiooniperiood võib olla mitu aastat. Kõige sagedamini haigestuvad täiskasvanud, umbes 5-aastased kassid. Sümptomiteks on motoorsed ja sensoorsed häired, vaaruv kõnnak, depressioon, käitumise häired. Haigus võib progresseeruda kuid või aastaid ja lõpeb alati surmaga, ravi puudub. Täpset diagnoosi võib panna alles postmortaalselt. Tüüpilised patoloogilised muutused on neuropileemi ja neuronite vakuolatsioon, mida leitakse kõige sagedamini basaalsetes ganglionides, taalamuses ja ajukoores. Arvatakse, et nakatumine toimus kontamineeritud veiseliha või kassitoidu kaudu. Alates 1989. aastast ei kasutata enam “ohtlikut” veiseliha (hädatapetud ja haigete loomade liha ja tootmisjäägid) lemmikloomatoitudes, 1990. a. keelati see ära. Alates 1994. aastast on haigestumiste sagedus Inglismaal vähenenud, ainult üks haigestunud kass oli arvatavasti sündinud peale 1990. a.

 

Huvitaval kombel pole koertel sarnast haigust täheldatud, kuigi nt jahikoertele söödetakse sageli liha, mis inimeste toiduks ei kõlba.

 

Loomaaialoomade TSE-d arvatakse olevat põhjustatud BSE-ga nakatatud söödast (kas toores liha koos veiste KNS osadega või liha-kondijahu). Käsnjaid entsefalopaatiaid on leitud eksootilistel mäletsejalistel (piisonid, nyala, gemsbok, oryx, greater kudu, eland ???), kaslastel (puuma, gepard, otselot ja tiiger) ja ahvidel Ühendkuningriikide loomaaedades 1989-1995 a.

 

Oletati, et BSE võis levida ka väikemäletsejalistele ja jääda märkamatuks piirkondades, kus skreipi oli endeemiline, kuid siiamaani pole see kinnitust leitud. Küll aga on võimalik lammaste suukaudne nakatumine BSE’ga, nad haigestuvad ja sümptomid on samad, kui skreipi puhul.

 

Kuigi prioonhaigused võivad esineda paljudel imetajatel, võib arvata, et BSE, CWD ja TME ei ole loomulikud haigused, vaid põhjustatud loomade pidamisest  tehistingimustes.

 

Inimese prioonhaigused

 

Inimese prioonhaigused võivad olla pärilikud, sporaadilised või nakkuslikud. Pärilikud prioonhaigused esinevad eri rahvarühmades erineva sagedusega, sporaadilised juhud aga kõikjal umbes 1 juht miljoni elaniku kohta. Prioonhaiguste kindlalt tõestatud nakkusjuhud on inimesel olnud harvad (v.a. kurupuhang Uus-Guineal). Need nakkused on enamasti saadud silma sarvkesta siirdamisest, inimese hüpofüüsihormoonide manustamisest või ajju viidud EEG-elektroodide kaudu.

 

Kõikidele nendele haigustele on iseloomulikud motoorse kontrolli kadu, nõtrus, paralüüs, kõhnumine ja lõpuks surm (tavaliselt kopsupõletiku tagajärjel). Patoloogilised muutused on mitte-põletikulised kahjustused peaajus, vakuoolid, amüloidsed proteiiniladestused ja astroglioos.

Diferentsiaaldiagnostiliselt tuleb arvestada Alzheimeri tõvega, mis on kahtlemata kõige sagedasem valediagnoos.

 

Creutzfeldt-Jakobi haigus (Creutzfeldt-Jakob disease, CJD) on esimene spongiformne entsefalopaatia, mida inimesel diagnoositi (1920-ndatel). See on haruldane haigus, mis esineb enamasti sporaadiliselt (85% juhtudest), kuid on ka perekondlikud vormid (10-15%). Pärilik CJD on dominantne, selle põhjusena on leitud 7 erinevat mutatsiooni. Alla 1% juhtudest on iatrogeensed, st nakatatud meditsiiniliste protseduuride vahendusel (nt ajuoperatsiooni riistade ja ajuelektroodide korduvkasutamine, ajukestade ja silma sarvkesta siirdamine või hüpofüüsihormoonide manustamine). Haigestumiste sagedus on enam-vähem kõikjal umbes üks juhtum miljoni elaniku kohta aastas, arvatakse, et 1 10000st inimesest on surma hetkel CJD’ga nakatunud. Ainult Liibanonist pärit Iisraeli juutide hulgas on haigestumisi oluliselt sagedamini, isegi üle 40 juhu miljoni kohta aastas. Varem arvati, et see on põhjustatud nende kombest kasutada rituaaltoitudes lamba aju ja silmi, kuid geeniuuringud näitasid, et kõigil neil patsientidel oli PrP kodeerivas geenis mutatsioon (200. positsioonis on glutamiinhape asendunud lüsiiniga); see mutatsioon esineb selles juudipopulatsioonis palju suurema sagedusega kui kusagil mujal.

 

Sümptomiteks on nõtrus, ataksia, müokloonia ja kooma. Iatrogeense CJD sümptomid sarnanevad klassikalise CJD-ga, kui nakatumine toimus neuraalselt, Gerstmann-Sträussler-Scheinkeri haigusega aga intramuskulaarse nakkuse puhul.

Patsiendid on sporaadilise vormi puhul tavaliselt 60-aastased või vanemad, haigus kestab 6-12 kuud. Pärilikud vormid avalduvad palju varasemas eas (30-50 eluaasta vahel).

 

CJD uut vormi (new variant CJD - nvCJD, või variant CJD - vCJD) kirjeldati esmakordselt 1996. a., seda on diagnoositud aastatel 1994-95 10 patsiendil Inglismaal. Kokku on haigestunud umbes 100 teismelist ja noort inimest (2001. a. seis). Haigus avaldub palju nooremas eas kui tavaline CJD, enamasti 25-35 eluaasta vahel (kõige noorem patsient on olnud 15 ja kõige vanem 59). 1996. a. tegi inglise valitsus avalduse, et BSE võib olla seotud inimese nvCJD’ga, praeguse aja epidemioloogiliste uuringutega pole leitud muud riskifaktorit nvCJD tekkeks kui kokkupuude tekitajaga toidu kaudu 1980ndatel aastatel.

 

nvCJD priooni tüvi erineb teistest inimeste prioonhaiguste tüvedest, sarnaneb BSE’le. Transgeensed hiired, kellel on veise PrP geen, võivad nakatuda nii BSE’sse kui ka nvCJD’sse ja skreipisse. nvCJD ja BSE puhul olid inkubatsiooniajad, neuropatoloogia ja leitud PrPSc isovormid äravahetamiseni sarnased ja erinesid suuresti skreipi omadest.

 

10st nvCJD juhtumist isoleeritud PrPsc’l oli kõigil identne fingerprint SDS polüakrüülamiidgeelil, mis erines klassikalisest CJDst, kuid oli sarnane BSE’le.

 

Sümptomiteks on psüühikahälbed, progressiivsed väikeaju funktsioonihäired, nõtrus, müokloonia ja surm. Haigus on pikaldane. Üldiselt nii patoloogia kui ka kliinilise pildi poolest sarnaneb nvCJD rohkem kuru kui CJD teiste vormidega. Sagedamini esineb ataksiat kui nõtrust, nagu iatrogeense, mitte aga sporaadilise CJD puhul.

 

Kuru inkubatsiooniaeg on 5-30 aastat, iatrogeensel CJD’l on see tavaliselt 13 aastat, nii et tundub tõenäoline, et BSE’l on see üle 10 aastat (inimesel, st nvCJD).

 

Raske on prognoosida, kui palju inimesi veel haigestub, kindel on ainult see, et suur osa Suurbritannia rahvastikust on söönud prioonide kontamineerunud loomseid produkte. Kõige halvemal juhul olid praegused infektsioonid “kiired reageerijad” 1980ndate alguse infektsioonidele loomadel, 1992. a-ks on loomade haigestumine suurenenud 1000 korda, nii et võib oodata vähemalt kümneid tuhandeid haigestumist inimestel (Inglismaal). Kõige paremal juhul on praegused haigestumised “tundlikud reageerijad” BSE epideemia haripunktile 1989-1993. a., mis tähendaks “ainult” mõnisada haiget. Sõltumata   epideemia kujunemisest ei ole võimalik seda enam kontrollida, sest kõige suurem nakatumise risk oli enne 1995. a.

 

Kuru-haigust avastati 1950ndatel Paapua Uus-Guinea mägismaal elava fore hõimu hulgas.

 

See on neurodegeratiivne haigus, mida iseloomustab amüloidinaastude ladestumine neuronites ning peaaju hallolluse koldeline hävimine. Kliiniliselt meenutas kuru CJD’d, esines väikeaju ataksia, käitumise muutused, nõtrus, müokloonia.

 

Haigus esines peamiselt naiste ja laste hulgas, meestel harva. Selgus, et see on seotud sealse kannibaalse rituaaliga: nimelt keedeti surnud sugukonnaliikmete ajust suppi, mida sõid naised ja lapsed, mehed sellest rituaalist osa ei võtnud; nad elasid enamasti perekondadest lahus, sõdides naaberhõimudega või tegeldes sõjaliste harjutustega mägilaagrites. Oletati, et haiguse põhjus on nakatunud ajukoe söömine (prioonidest siis veel midagi ei teatud). 1958. a. keelas Austraalia valitsus kannibalismi ära, peale seda on haigestumiste arv järjest vähenenud, 90ndatel pole enam ühtegi haigusjuhtu leitud. See teeb ka haiguse tekitaja põhjalikumat uurimist võimatuks, kuid tagantjärele tehtud uurimiste põhjal on järeldatud, et see võis olla CJD-variant. Huvitav on asjaolu, et teised hõimud ümbruskonnas ei haigestunud, kuigi neil oli sama komme. Arvatakse, et kunagi minevikus tekkis ühel fore-hõimu liikmel CJD ja kuna ajukude on väga infektsioosne, oli haiguse levik võimalik.

 

Gerstmann-Sträussler-Scheinkeri haigus (GSD, ka GSS - Gerstmann-Straussler-Scheinker syndrome) on väga haruldane, peamiselt perekondlik (harva ka sporaadiline) käsnja ajukahjustusega haigus. Seda kirjeldati esmakordselt 1936. a. GSD põhjusena on leitud 5 mutatsiooni PrP geenis.

Esineb tavaliselt 40-50 aastastel, iseloomulikud on väikeaju ataksia ja liikumisprobleemid, nõtrus on vähem levinud. Haigus kestab mitu aastat, lõpeb surmaga. Esinemissagedus on üks 15 miljoni kohta aastas.

 

Fataalne perekondlik unetus (fatal familial insomnia, FFI) on mõnes itaalia suguvõsas ja ka mõnes USA perekonnas esinev prioonhaigus, mille puhul dementsusele eelneb krooniline ravimatu unepuudus ja autonoomse närvisüsteemi häired. Patoloogiliselt on iseloomulik taalamuse raskekujuline atroofia. Haigust avastati 1980ndate keskel.

 

Alpersi sündroom on haruldane lastehaigus, mille puhul aju käsnja degeneratsiooniga kaasneb maksa rasvväärastus.

 

Prioonide üldine iseloomustus

 

Prioonid esinevad ka terves organismis. Eristatakse normaalset e. rakulist prioonvalku (PrPC) nakkuslikust e. skreipivalgust (PrPSc). Nad on küll ühesuguse primaarstruktuuri ja molekulmassiga ning sama geeni poolt kodeeritud, kuid skreipivalk on teistsuguse ruumilise struktuuriga kui normaalne prioonvalk. Teiste sõnadega, geneetiliselt struktuurilt sama valk (PrP) võib võtta nii rakulise prioonvalgu kui ka patogeense priooni konformatsiooni. PrPC ahela pikkusest ca 42% moodustavad 3-4 alfa-heeliksit ja ainult 3% on beeta-struktuure, PrPSc aga sisaldab ca 43% beeta-struktuure (ja ei mingeid alfa-struktuure), molekulid on ühinenud plaatjateks või pulkjasteks agregaatideks proteiiniahelate vaheliste seoste tõttu (Joonis 1.). Ruumilise konformatsiooni erinevustega seletatakse ka suured erinevused kahe prioonivormi füüsikalis-keemilistes omadustes. PrPC on detergentides hästi lahustuv, kuumatundlik ja laguneb proteaaside toimel täielikult. PrPSc on raskeltlahustuv, kuumakindel ja proteaasiresistentne. Viimase asjaolu tõttu ta ei lõhustu rakkudes ja ladestub amüloidimassidena, samuti ei anna tavalised desinfitseerimise ja inaktiveerimise meetodid tulemusi. Tavaline keetmine, ka mitmetunnine, ei vähenda infektsioossust. Kuumutamine autoklaavis 132 0C juures ühe tunni kestel vähendab oluliselt materjali infektsioosust, kuid mitte täielikult. On näidatud mõningat infektsioossuse säilimist tunniajalisel kuumutamisel isegi 360 0C juures. Prioonid ei inaktiveeru kiirguse ja nukleaaside toimel, seda hävitavad ainult mõningad valgu denatureerivad või lõhustavad ained. Kusjuures enamus proteaase ei toimi, skreipivalgu võib denatureerida ja renatureerida, ilma et selle infektsioossus kahaneks.

 

Normaalne prioonvalk paikneb rakumembraani välispinnal, kuid skreipivalk koguneb rakusisestes põiekestes ja lüsosoomides kiudjate või naastjate amüloidladestustena. Erinevate prioonhaiguste (ja nende alatüüpide) korral moodustuvad erineva struktuuriga amüloidid, erinevad ka ladestuskiirus ja –koht rakus ning ajus.

 

Rakulise prioonvalgu konversioon patogeenseks priooniks

 

Patogeenne skreipivalk on ainuke määrav tegur rakulise prioonvalgu muutumisel skreipivalguks. Rakulist prioonvalku sünteesitakse edasi raku enda geeni järgi, kuid PrPSc olemasolul levitab viimane oma vormi rakus moodustuvatele prioonvalgu molekulidele.

Terves rakus transporditakse sünteesitud PrPC rakumembraani pinnale, sealt aga endotsütoosi teel jälle rakku, kus ta lõhustatakse. Prioonnakkuse korral aga muutub prioonvalk proteaasiresistentseks ja jääb endotsütoosipõiekestesse või lüsosoomidesse.

Arvatakse, et muundumine toimub PrPSc ja PrPC molekulide otseses vastastoimes, kus PrPSc-molekul põhjustab PrPC-molekuli konformatsiooni muundumist endasarnaseks. PrPSc on aga termodünaamiliselt stabiilsem ja jääb seega püsima. Selle nn molekulaarse induktsiooni efektiivsus sõltub molekulide primaarstruktuuri sarnasusest, mis seletab ka liigibarjääri olemust – see on tingitud nakatava priooni ja peremeesorganismi prioonvalgu erinevuse määrast.

Skreipivalgu indutseeriv toime normaalse prioonvalgu konversioonile on katseliselt in vitro tõestatud – tulemustest selgus, et puhastatud proteaasitundliku PrPC ja proteaasiresistentse PrPSc valgu segus vähenes esimese ja suurenes teise hulk.

 

Pärilike prioonhaiguste korral omandab PrP (mis on mutantse geeni poolt kodeeritud) arvatavasti iseeneslikult skreipivormi. Sporaadiliste haiguste põhjusteks võivad olla nii juhuslikud somaatilised mutatsioonid kui ka mõne normaalse prioonvalgu molekuli iseeneslik muundumine skreipivormiks, mis siis omakorda muudab järgmised PrPC molekulid PrPSc.

 

Priooni süntees, PrP-geen ja selle mutatsioonid

 

Prioonvalk on suhteliselt väike, ta koosneb 253’st (inimene) kuni 257’st (naarits) aminohappest. Seda sünteesitakse kõikide imetajate närvirakkudes ning seda kodeerib kindel geen (nagu iga teist valkugi), mida tähistatakse Prnp. See geen avaldub paljudes kudedes nii tervetel kui haigetel (loomadel). Mutatsioonid PrP geenis võivad põhjustada pärilikke prioonhaigusi või kõrgema vastuvõtlikkuse neile (prioonhaigustele), st. soodustavad PrPC iseeneslikku või nakkusest indutseeritud konversiooni PrPSc’ks. Näiteks enamik inimese pärilikke prioonhaigusi põhjustavaid mutatsioonilisi asendusi PrP-valgus paikneb positsioonides, mis asuvad normaalvalgu alfa-heeliksite piirkondades, ja tõenäoliselt destabiliseerivad neid struktuure (Joonis 2.). Selle tagajärjel omandab mutantne prioonvalk iseeneslikult skreipivormi.

Kõrgemat vastuvõtlikkust prioonhaigustele võib seletada kahte viisi. Mutatsioonid kas suurendavad PrPC spontaanse konversatsiooni sagedust või suurendavad vastuvõtlikkust infektsioonile.

 

Inimese PrP 129. aminohappe homosügootsus suurendab tõenäosust haigestuda sporaadilisse või nakkusliku CJD’sse. Sagedused on 12% V/V, 37% M/M, 51% M/V, sporaadilise CJD risk on 11:4:1, iatrogeense CJD risk 50%:31%:19%. Siiamaani on kõik nvCJD patsiendid olnud M/M.

 

Lammaste vastuvõtlikkus skreipile sõltub genotüübist, nt Ala136Ala, Arg154Arg, Gln171Gln ja Val136Val, Arg154Arg, Gln171Gln leitakse tavaliselt haigetel lammastel, kuid ainult ühel Ala136Ala,Arg154Arg,Arg171Arg lambal on leitud skreipit. Viimase genotüübiga loomad on resistentsed nii skreipile kui ka BSE’le. Üllataval kombel need skreipi-tundlikud genotüübid on Austraalias ja Uus-Meremaal tavalised, kuid seal ei esine seda haigust. Ka sealt tagasitoodud lammastel ei arenenud skreipit.

 

Erinevatel hiiretüvedel (erineva PrP genotüübiga) olid varieeruvad prioonhaiguste inkubatsiooniajad, nii et ilmselt on mõned PrPC vormid kergemini PrPSc’ks konverteeritavad kui teised.

 

Knockout-hiired, kellel pole PrnP ei haigestu prioonhaigustesse. Ka loomad, kes sünteesivad normaalsest vähem PrPC’d on infektsioonile resistentsemad. Loomadel, kes sünteesivad tavalisest rohkem PrPC’d on aga suurem tõenäosus haigestuda prioonhaigustesse.

 

PrP funktsioon organismis

 

Normaalse prioonvalgu funktsioon organismis pole siiani täpselt teada. Mõned faktid viitavad PrP olulisele bioloogilisele tähendusele. Esiteks, ta on imetajate evolutsioonis olnud väga konservatiivne, st. vähe muutunud. Teiseks, seda valku sünteesitakse organismis juba embrüonaalsest arengust peale ning paljude kudede rakkudes, kõige intensiivsemalt aga närvikoes.

 

Pärmseentel toimivad prioonid kui geen, kandes väärtuslikke tunnuseid ühest põlvkonnast teise. Imetajatel leidub neid proteiine närvirakkude membraanidel.

 

Transgeensed hiired, kelle rakkudes PrP’d ei sünteesitud, arenesid ja käitusid algul normaalselt, kuid alates 70. elunädalast ilmnesid neil koordinatsioonhäired ja väikeaju atroofia. Leiti ka olulisi unerežiimi ja ööpäevarütmi häireid, mida võib seostuda inimese kroonilise unetuse sündroomiga (FFI, põhjustatud Prnp ühest mutatsioonist). Esinesid muutused erutuse levikus ajus, võib oletada, et PrP on seotud sünapside tööga. On ka leitud, et PrP puudumine kahjustab hiirte õppimisvõimet, PrP liig aga võib põhjustada lihaste haigusi.

 

PrP tüved

 

Erinevad prioonhaiguste tüved on tuntud eelkõige lamba skreipi ja naaritsa TME puhul: need tüved erinevad peremeeste, kliiniliste tunnuste, inkubatsiooniaja ja nakatatud näriliste (nt sama genotüübi aga erinevate PrP geeni järjestustega hiired) aju neuropatoloogia poolest. Mõned erinevad ka resistentsuse poolest füüsikalisele ja keemilisele inaktivatsioonile.

Patogeenseid PrPSc-konformatsioone on mitu varianti, mis määravad seda, millistes ajuosades prioon ladestub ja kahjustab ning kui kiiresti haigus välja areneb. Ja see prioonispetsiifiline konformatsioon kandub edasi PrPC-molekulide konversioonil PrPSc-vormi.

 

Tüvesid võib eristada nakatatud hiirte inkubatsiooniaja ja ajukahjustuste järgi, millega saadakse usaldusväärseid tulemusi, kuid see on väga töö- ja ajamahukas. Praegu katsetatakse PrPSc fragmentide immunokeemilist analüüsi, mis peaks olema oluliselt kiirem ja mugavam.

 

On leitud vähemalt 15 erinevat skreipi tüve, millega võib nakatada ühe PrP genotüübi suhtes homsügootseid hiiri. Kui niimoodi “kasvatatud” prioone üle kanda sama liini hiirtele, siis nende omadused ei muutu, tüved jäävad selgelt eristatavaks. Seega ei ole võimalik, et erinevaid PrPC’d muudetakse erinevateks PrPSc’deks, vaid üks ja seesama PrPC võib kahjustuda erinevalt, vastavalt sellele, millise prioonvalguga teda nakatada.

 

Prioonitüvede uurimisega on ka kindlaks tehtud, et paljud “uued” TSE’d erinevatel loomaliikidel ja ka inimese nvCJD on väga sarnased BSE’le ja erinevad suuresti enne tuntud prioonitüvedest. Huvitav on ka asjaolu, et Inglismaa skreipi juhtudel on leitud PrPSc suhteliselt suur varieeruvus, st palju erinevaid tüvesid, Prantsusmaal aga on neid avastatud vähe.

 

Erinevate tüvede olemasolu tähendab sisuliselt, et haigustekitajad kannavad tüvele iseloomulikku infot. Tüvedevahelised erinevused on põhjustatud erinevustest prioonvalgu keemilises või tertsiaarstruktuuris.

 
Nakatumine

 

Prioonhaigused on nakkuslikud, kuid on ka võimalik haigestumine ilma välise nakkuseta. Haigestunud organismis ei teki antikehi priooni vastu. Haiguse peiteaeg on väga pikk, olenevalt liigist ja nakatumise teest mitmest kuust 10 aastani.

 

Prioonhaigused võib üle kanda surnud (või haigestunud) indiviidi ajukudede või nende ekstraktide manustamisega suukaudselt, verre või ajju. Kõige infektsioossemad on pea- ja seljaaju, lümfoidsed organid (peamiselt põrn) ja soolestikukude. Eksperimentaalselt ei ole kinnitust leidnud haiguse levik lihaskoe, vere ja piima kaudu. Kõige kergemini toimub nakatumine priooniallika inokuleerimisel peaajju, raskem on haigustekitajat üle kanda intravenoosselt, subkutaanselt, intraperitoneaalselt või suu kaudu. Ka liikidevaheline ülekanne on võimalik, kuid raskem kui sama liigi piires. Liigibarjäär on seda suurem, mida erinevamad vastavad liigid geneetiliselt on ja mida erinevamad seega ka nende proteiinid on.

 

Seniste uurimiste alusel väidetakse, et emalt lapsele, loote- ega imikueas nakkus üle ei kandu. Vastuvaidlematuid tõendeid inimese nakatumisest haigete loomade toiduks tarvitamisest ei ole, kuigi on kaudseid (farmeritel esineb CJD sagedamini kui teistel elanikkonna gruppidel). Inimese kõigi prioonhaiguste, sealjuures nii nakkuslike, pärilike kui ka sporaadiliste juhtude puhul on saadud haiguse ülekandeid katseloomadele. Veiste BSE-priooni sisaldavast ajukoest on õnnestunud suu kaudu nakatada vasikaid, lambaid, kitsi ja hiiri; ajusisese inokulatsiooniga on nakatatud sigu ja pärdikuid, kuid mitte hamstreid ja shimpansse.

 

Prioonhaiguste patogenees

 

Loomadel toimub looduslik nakatumine prioonhaigustesse enamasti suu kaudu ja ka inimeste nvCJD tekkeks pole leitud muud riskifaktorit kui kokkupuude tekitajaga toidu kaudu, sellepärast on palju uuritud, mismoodi prioon soolestikust kesknärvisüsteemi liigub. Prioonhaigustele iseloomulikku pikka inkubatsiooniaega võib seletada prioonide paljunemisega ‘reservuaarides’, milleks võib olla lümforetikulaarsüsteem (LRS) või perifeerne närvisüsteem (PNS).

 

Prioonide levik perifeeriast kesknärvisüsteemi, perifeerse närvisüsteemi roll

 

Loomuliku skreipi lõppfaasis võib leida PrPSc’d ENS’ist (enteric nervous system) sooleseinas. ENS on rikkalikult innerveeritud sümpaatiliste ja parasümpaatiliste närvikiudude poolt, nii et tekitaja võib sealt sattuda kesknärvisüsteemi (KNS). Samas on mõeldav ka vastupidine variant – tabandub enne KNS ja siis levib prioon mööda organismi laiali, kaasa arvatud ENS’i.

 

Hiirtel ja hamstritel peale suukaudset või maosisest nakatumist leiti PrPSc’d

seljaajust T4 ja T9 vahel, mis viitab neuroinvasioonile n. splanchnicus’e sümpaatiliste kiudude kaudu. Hamstritel on võimalik prioonide levik n.vagus’e kaudu vaagusnärvi dorsaaltuumale ja siis nucleus tractus solitarii’le piklikajus.

 

Loomuliku skreipiga nakatatud lammastel toimus PrPSc akumulatsioon algul mitmetes kohtades ENS’is, enne kui PrPSc on avastatav autonoomsetes ganglionides, pea- või seljaajus. Siis levib PrPSc ENS’is laiali ja on avastatav ganglion mesentericum cranialis/coeliacum postganglionaarsetes sümpaatilistes neuronites ja columna intermediolateralis’e preganglionaarsetes sümpaatilistes neuronites seljaaju T8 – T10 segmentides, mis näitab skreipi tekitaja levimist n. splanchnicus’e eferentsete sümpaatiliste kiudude kaudu. Samaaegselt võib PrPSc’d avastada dorsaaltuuma preganglionaarsetes parasümpaatilistes neuronites piklikajus, mis annab põhjust arvata, et skreipi tekitaja levib ka n.vagus eferentsete kiudude kaudu. PrPSc algne ilmumine ENS’is näitab, et see on tema sissepääsuväravaks, millele järgneb tsentripetaalne retrograadne levik pea- ja seljaajusse parasümpaatiliste ja sümpaatiliste eferentsete kiudude kaudu (vastavalt n. vagus ja n. splanchnicus). Pärast PrPSc kuhjumist dorsaaltuuma võib seda leida ka piklikaju teistes tuumades, nimelt nucleus tractus solitarii’s, area postrema’s, nucleus ambiguus’es ja alanevas vestibulaartuumas. Viimane leid sobib nakkuse levikuga neuronaalsete radade kaudu, mis algavad või lõppevad dorsaaltuumas. Neuroanatoomilisi ühendusi dorsaaltuuma/nucleus tractus solitarii ja alaneva vestibulaartuuma vahel on leitud rottidel, küülikutel ja kassidel kui osa autonoomsest mõjust vestibulaarfunktsioonidele ja võib olla esineb neid ka lambal. PrPSc kogumeid sensoorsetes ganglionides (ganglion spinale, ganglion distale, ganglion trigeminale) leiti pärast seda, kui PrPSc oli juba KNS’is kuhjunud ja seega on nad arvatavasti põhjustatud skreipi tekitaja tsentrifugaalsest ja anterograadsest levikust KNS’ist aferentsete närvikiudude kaudu.

 

Ka inimese nvCJD puhul on immunotsütokeemiliste uuringutega leitud PrPSc kuhjumist perifeerses närvisüsteemis ja eriti sensoorsetes ganglionides (k.a. ganglion spinale, ganglion trigeminale), vastupidiselt teistele inimese prioonhaigustele. PrPSc’d on leitud ka soolestiku autonoomsetes ganglionides, sümpaatilises ahelas ja parasümpaatilistes ganglionides, kuid need tulemused on esialgsed ja neid tuleks interpreteerida ettevaatlikult.

 

Prioonide levik perifeeriast kesknärvisüsteemi, lümforetikulaarsüsteemi roll

 

Teise võimalusena skreipitekitaja levikuks soolest kesknärvisüsteemi on pakutud lümfoidkoe infektsiooni skreipinakkuse algul, kust ta levib KNS’i autonoomsete kiudude kaudu. Mõned rajad võivad sealjuures olla samad kui ennekirjeldatud.

 

Priooni paljunemisele KNS’is eelneb alati paljunemine lümfoidorganites, isegi intratserebraalse nakatumise puhul. Suu kaudu organismi sattunud prioonid sisenevad arvatavasti läbi sooleseina Peyeri naastudesse. Lümfotsüüdid  fagotsüteerivad neid ja liiguvad teistesse lümfoidkudedesse. Prioonide paljunemine võib toimuda kõikides lümforetikulaarsüsteemi (LRS) komponentides, k.a. põrnas, lümfisõlmedes ja soolestiku Peyeri naastudes (hiirtel paljunevad prioonid seal peaaegu kohe pärast suukaudset nakatumist), nvCJD puhul aga tonsillides. Ei ole täpselt teada millistes rakkudes toimub paljunemine, kuid tõenäoliselt on selleks follikulaarsed dendriitrakud (follicular dendritic cells, FDC). Katsed hiirte gamma-kiiritamisega näitasid, et haiguse progressioon sõltub mitte-poolduvatest pikaealistest rakkudest – need ei saa olla lümfotsüüdid või müeloidsed rakud, sobivad aga follikulaarsed dendriitrakud. Ka prioonide paljunemine põrnas sõltub PrPC’d ekspresseeruvatest dendriitrakkudest. FDC’des esineb rohkesti PrP’d nii haigetel kui tervetel indiviididel, lümfotsüütide pinnal vähem. Dendriitrakkude peamine funtsioon on kinni püüda antigeene oma pinnal, mis põhjustab “idukeskuste” teket, mis osalevad antikehade küpsemises ja B rakkude mälu tekkimises. Rohke PrP esinemine küpsete dendriitrakkude pinnal viitab sellele, et PrP osaleb nendes protsessides.

 

Knockout-hiired, kellel on T- ja B-lümfotsüüdid, aga puuduvad FDC’d, olid suhteliselt resistentsed perifeersele skreipi-infektsioonile ME7 tüvega, mis tähendab, et lümfotsüüdid ei ole prioonide levikule olulised.

Need tulemused erinevad teistest katsetest RML skreipi tüve kohta -  seal demonstreeriti, et luuüdist pärit rakud (B-lümfotsüüdid) osalevad prioonide paljunemises. Seega võibolla erinevad prioonhaiguste tekitajate tüved on “sihitud” erinevatele lümfoidkoe rakupopulatsioonidele.

 

T-rakkude defektid ei mõjuta kliinilise skreipi väljakujunemist hiirtel, küll aga kõik mutatsioonid, mis põhjustasid B-rakkude diferentseerumise katkemist. Järelikult on ka B-rakud prioonide levikus olulised, kuid nende funktsioon ei ole täpselt teada. Ilmselt nad ei osale otseselt transpordis, sest nad ei ole võimelised läbima hematoentsefaalbarjääri. B-lümfotsüüdid osalevad dendriitrakkude küpsemises ja seega on nad kaudselt seotud skreipi patogeneesiga.

 

nvCJD patsientidel on uuritud lümfoidkudesid ja leiti patogeense prioonproteiini isovormi paljudes lümfoidkudedes, nt tonsillides, põrnas ja paljudes lümfisõlmedes. Teiste inimeste prioonhaiguste uuringutel pole leitud PrPSc’d lümfoidkudedest, aga loomuliku skreipi puhul on lammastel leitud samasugune PrPSc jaotus. Ühel patsiendil, kes suri nvCJD’sse leiti 8 kuud enne neuroloogilise haiguse algust eemaldatud ussripiku (appendix vermiformis) seina lümfoidkoest PrP’d. Immunohistokeemiliselt on PrP-positiivsed eelkõige follikulaarsed dendriitrakud ja makrofaagid. Tekib küsimus, kas lümfoidkoe või verega (lümfotsüütidega) võib haigust üle kanda. Inglismaal on hakatud anonüümselt uurima eemaldatud tonsille ja apendikseid, et teada saada, kui levinud nvCJD võib olla.

 

Eelneva kokkuvõtteks võiks öelda, et priooni levikuks ja haiguse arenguks on vaja kolme PrP-d ekspresseeruvat komponenti: peaaju, lümforetikulaarsüsteem ja närvisüsteem.

 

Prioonide neuroinvasiooni e. levikut perifeeriast kesknärvisüsteemi võib kujutada faaside kaupa:

 

Esimene faas on juba kirjeldatud väga varajane prioonide kuhjumine lümforetikulaarsüsteemis, mis sõltub peremehe immuunsüsteemi komponentidest. Efektiivse neuroinvasiooni jaoks on tähtsad dendriitrakud ja B-rakud või B-rakkudest sõltuvad protsessid. Pole teada, kas prioonid paljunevad või lihtsalt kogunevad LRS’is.

 

On vaieldav, kas prioonide kuhjumine LRS’is on tingimata vaja neuroinvasiooniks (st KNS’i sisenemiseks). Poolt räägib fakt, et põrna eemaldamine pikendab inkubatsiooniaega, vastu aga asjaolu, et ka immuunpuudulikel (või LRS’is PrPC’d mitteekspresseeruvatel) hiirtel võib toimuda neuroinvasioon. PrPSc’d võib hamstritel peale suukaudset nakatumist leida soolestiku ganglionides, hamstritel ja lammastel peale intraperitoneaalset infektsiooni autonoomsetes ganglionides (soolestik, dorsaaljuur). Seega võib olla on hoopis perifeerne närvisüsteem eelpool mainitud reservuaariks? Kõige levinum hüpotees on see, et prioonide kogunemine lümforetikulaarsüsteemis on oluline, kuid üks ühine transpordi jada võib olla perifeerse närvisüsteemi kaudu.

 

Teine faas on prioonide transport lümfoidkoest perifeersete närvide lõpmetele.

Ei ole täpselt teada, mismoodi toimub nakkuse ülekanne LRS’ist PNS’i. Kuna lümfoidorganid on innerveeritud eelkõige sümpaatiliste müeliniseerimata kiudude poolt, siis kõige tõenäolisem ongi ülekanne sealtkaudu.

 

Pärast perifeersesse närvisüsteemi sattumist liigub prioon mööda perifeerseid närve kesknärvisüsteemi, ei ole teada, kas ta kasutab selleks aksonaalset või mitte-aksonaalset transpordit. PrPC kiire aksonaalne transport on tõestatud, PrPSc kohta on ainult kaudsed uuringud – võrdlus intraneuraalselt ja ekstraneuraalselt/intratserebraalselt nakatatud hiirte inkubatsiooniaegade vahel näitas et intraneuraalselt nakatatutel oli priooni transport KNS’i kiirem kui ekstraneuraalselt nakatatutel. Leviku kiirus PNS’is oli 1-2 mm päevas, mis ei vasta kiirele aksonaalne transpordile. PrPSc lokaliseerub intraperitoneaalselt nakatatud hamstrite ja lammaste PNS’is adaksonaalselt, ka see räägib mitteaksonaalse transpordi poolt.

Intraneuraalse nakatumise puhul levib prioon KNS’i sama närvi mööda, kuhu seda inokuleeriti. Intraperitoneaalsel ja suukaudsel nakatumisel toimub priooni kuhjumine lümfoidorganites, mis on innerveeritud eelkõige sümpaatiliste kiudude poolt. Esimesed patoloogilised muutused nagu nt spongioos ja ka tekitaja paljunemine on avastatavad seljaaju rinnaosa keskel samas kohas kus sümpaatilised närvid sisenevad seljaajju. Teine rada läheb seljaajust mööda, kasutades parasümpaatilise närvisüsteemi närve, eelkõige n. vagus’t. - see paistab olevat väga tähtis suukaudse nakatumise puhul.

 

Prioonide levik kesknärvisüsteemis

 

Uurimiseks kasutati prioonide intraokulaarne injektsioon, mis ei kahjustata aju füüsiliselt, samas võrkkest on kesknärvisüsteemi osa. Peale nakatumist tekkisid esimesed kahjustused retino-tektaalkulgla kontralateraalsetes alades. Prioon levis peaajus kiirusega ca 1 mm päevas, arvatakse, et transpordimehhanism on sama nii perifeerses kui kesknärvisüsteemis. PrPC ekspressioon on vaja ka priooni ajusiseseks transpordiks, ilmselt ajusisene prioonide levik põhineb PrPC’d sisaldavate rakkude ahelal, võibolla sellepärast, et need on võimelised toetama priooni paljunemist. PrP0/0 (st prioonvalku mittesünteesivatel) hiirtel on see ahel katkendlik ja prioonide levik ei toimu. Mismoodi prioonide transport täpselt toimub, kas aksonaalselt või doomino-printsiibil (puutumisi levik, PrPC konversioon PrPSc’ks), pole aga veel selgitatud.

 

Patoloogilised muutused ajus

 

Hiired, kellel puudub (geneetiliselt) PrP, arenevad ja käituvad normaalselt, järelikult on prioonhaiguste patoloogia tingitud PrPSc ladestumisest, mitte PrPC puudusest/kadumisest.

 

Hiirtel, kellel geneetiliselt puudub PrPC, inokuleeriti ajusse PrPC’d sünteesivat kude ja nakatati PrPSc’ga, millele tulemusena toimus PrPSc ladestumiune ainult inokuleeritud koes ja puudus kliiniline haigestumine, mis võimaldas uurida patoloogilisi muutusi PrPSc toimel. Tekkis progresseeruv astroglioos ja spongioos, neuronite jätkete kadumine, neuropileemi hävimine. Rakutihedus suurenes, arvatavasti astrogliia proliferatsiooni ja neuronite täieliku kao pärast. Saadi ka kinnitust varasematele hüpoteesidele - skreipi põhjustab valikulist neuronite kadu, kuid astrotsüüdid ja võibolla ka teised neuroektodermaalsed rakud võivad jääda ellu ja säilitada oma fenotüübilisi karakteristikuid pikaks ajaks.

 

Transgeensed hiired, kellel PrP ekspresseerus kas ainult gliiarakkudes või ainult närvirakkudes, haigestusid kõik pärast intratserebraalset nakatumist. Järelikult nii gliia- kui ka närvirakkudes võib PrPSc iseseisvalt paljuneda.

 

Haiguse hilisemates staadiumites on tsütokiinide tase tõusnud, on teada, et astrotsüüdid ja teised gliiarakud toodavad neid ning seega võib neil olla võtmeroll patogeneesis. Selle poolt räägib ka asjaolu, et on teada hiirte retroviiruseid, mis nakatuvad gliiarakke ning põhjustavad aju spongiformset degeneratsiooni.

 

Käesoleval ajal puudub prioonhaiguste ravi, kuid on mitmeid lähenemisi sellele probleemile:

 

PrP üleekspressioon soodustab prioonhaiguste tekkimist, millest võiks järeldada, et PrP ekspressiooni takistavad ained aeglustavad haiguse väljakujunemist. Sealjuures peab aga arvestama PrP vajalike funktsioonidega, kuid need ei ole veel täpselt teada.

 

Võib oletada, et ained, mis seostuvad PrPC’ga ja stabiliseerivad seda või siis destabiliseerivad PrPSc’d, võiksid olla efektiivsed. Ka ained, mis segavad PrPC-PrPSc interaktsiooni võiksid olla kasulikud.

 

On teada, et PrP ekspressioon on vaja patoloogia tekkeks, seega ained, mis mõjutavad proteiinide ja eriti PrP endotsütoosi, eksotsütoosi, intratsellulaarset liiklust ja degradatsiooni võivad olla efektiivsed. Nt Amfoteritsiin ja amantadiin aeglustavad prioonhaiguse kujunemist hamstritel, kuigi inimestele nad mõjuvad vähe.


Kasutatud kirjandus

 

Viikmaa, M.: Prioon ei ole enam mõistatus. Eesti Loomaarstlik Ringvaade, XXIII, 4, 1997, lk. 162-163. vt ka http://madli.ut.ee/~martv/prioon.html

 

Viikmaa, M.: Prioonid -- iseäralikud haigusetekitajad. Eesti Loomaarstlik Ringvaade, XXIII, 4, 1997, lk. 163-173.

 

Van Keulen, L. J. M., Schreuder, B. E. C., Vromans, M. E. W., Langeveld, J. P. M., Smits, M. A.: Pathogenesis of natural scrapie in sheep. In: Prion Diseases, Springer-Verlag Wien New York, 2000, 57-71.

 

Ironside, J. W.: Pathology of variant Creutzfeldt-Jakob disease. In: Prion Diseases, Springer-Verlag Wien New York, 2000, 143-151

 

Scott, M. R., Supattapone, S., Nguyen, H.-O. B., DeArmond, S. J., Prusiner, S. B.: Transgenic models of prion disease. In: Prion Diseases, Springer-Verlag Wien New York, 2000, 113-124

 

Brown, K. L., Stewart, K., Ritchie, D., Fraser, H., Morrison, W. I., Bruce, M. E.: Follicular dendritic cells in scrapie pathogenesis. In: Prion Diseases, Springer-Verlag Wien New York, 2000, 13-21

 

Groschup, M. H., Kuczius, T., Junghans, F., Sweeney, T., Bodemer, W., Buschmann, A.: Characterization of BSE and scrapie strains/isolates. In: Prion Diseases, Springer-Verlag Wien New York, 2000, 217-226

 

Glatzel, M., Klein, M. A., Brandner, S., Aguzzi, A.: Prions: from neurografts to neuroinvasion. In: Prion Diseases, Springer-Verlag Wien New York, 2000, 3-12

 

Hett, A. R.: The origin and spread of BSE in Europe. Symposium for the Baltic countries. Theme: BSE. Tallinn 2000

 

http://www-micro.msb.le.ac.uk/335/prions.html Heaphy, S.: Prion Diseases. Juuni 2001.

 

http://www-micro.msb.le.ac.uk/335/BSE/SH.html Heaphy, S.: Prions and BSE. August 2000

 

http://www.aphis.usda.gov/oa/pubs/fstme.html United States Department of Agriculture, Animal and Plant Health Inspection Service, Veterinary Services: Transmissible Mink Encephalopathy, Aprill 2001

 

http://www.aphis.usda.gov/oa/pubs/fscwd.html United States Department of Agriculture, Animal and Plant Health Inspection Service, Veterinary Services: Chronic Wasting Disease, Mai 2001

 

http://www.dnr.state.co.us/wildlife/hunt/HunterEducation/chronic.htm State of Colorado, Division of Wildlife: Chronic Wasting Disease Fact Sheet, 2001

Madson, C.: Chronic Wasting Disease. Wyoming Wildlife Magazine 1998,5, 4-8.

 

http://www.imbiomed.com.mx/Ammvepe/Vev10n3/english/Zve92-03.html  Paz, G. A.: Feline spongiform encephalopathy and other related encephalitis. 1999

 

http://www.provet.co.uk/Petfacts/healthtips/fse2.htm Provet Healthcare Information: Feline Spongiform Encephalopathy (FSE). 2000

 

Pattison, J.: The Emergence of Bovine Spongiform Encephalopathy and Related Diseases . Emerging Infectious Diseases.1998,4, 48-61.

 

Carr, K.: BSE: the questions that need answers. Nature, 1996,380, 273-274.